Trabajo práctico de Biología: Compuestos orgánicos.

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Compuestos orgánicos. Aminoácidos. Polipéptidos. Proteínas. Matriz citoplasmática celular. Células. Estructura lineal, helicoidal, globular de las proteínas. Niveles estructurales. Enzimas. Tipos de proteínas. Tipos de enzimas.

Agregado: 24 de JUNIO de 2003 (Por Michel Mosse) | Palabras: 2362 | Votar |

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TRABAJO PRACTICO DE BIOLOGíA

COLEGIO NACIONAL DE BUENOS AIRES

1. ¿Cuáles son las características moleculares básicas y comunes de los aminoácidos? ¿Cuántos tipos de aminoácidos existen y en qué difieren entre sí? ¿Cómo se denomina la unión entre ellos?

Todos los aminoácidos poseen la misma estructura fundamental; un átomo de Carbono o Central enlazado con un grupo Amino (NH₂), con un grupo Carbóxilo (COOH) y con un átomo de Hidrógeno. En todo aminoácido hay otro átomo o grupo de átomos enlazados con el carbono central. Este grupo lateral se representa con la letra R y es distinto en cada grupo de aminoácidos.

En teoría puede existir una gran variedad de aminoácidos diferentes, pero sólo se utilizan 20 distintos para construir las proteínas. Son siempre los mismo 20, no importa de qué clase de célula se trate. Las cantidades variables de unidades de estos 20 tipos pueden unirse formando secuencias de variedad casi ilimitada.

Estos aminoácidos poseen la misma estructura básica pero difieren en los grupos laterales.

La unión entre los aminoácidos en las proteínas se denomina enlace peptídico. Es un enlace covalente que se establece entre el grupo carbóxilo de un aminoácido y el grupo amino del siguiente, dando lugar al desprendimiento de una molécula de agua.

2. ¿Qué tipo de asociación o sistema material forman los polipéptidos o proteínas con el agua? ¿Qué relación guarda este tipo de "solución" con la matriz citoplasmática celular?

Los polipéptidos forman con el agua una asociación denominada coloide o suspención coloidal. Este sistema material está formado por muchas partículas pequeñas insolubles y que no difunden (mayores que moléculas) pero suficientemente pequeñas para permanecer suspendidas en el líquido. Como los polipéptidos/proteínas en agua forman una solución coloidal- donde los polipéptidos/proteínas son las partículas pequeñas que permanecen suspendidas en el agua -, la matriz citoplásmatica celular también constituye un sistema material del tipo de solución coloidal donde todas las organelas de la célula (salvo el núcleo) están suspendidas en el componente líquido del citoplasma (citosol).

3. ¿Qué diferencias hay entre la estructura lineal, helicoidal y globular de las proteínas? ¿Una proteína puede variar el nivel estructural que posee si se modifica la temperatura o acidez del medio en donde se encuentra?

Existen varios niveles de organización diferentes en la molécula de proteína. La secuencia de aminoácidos de una cadena polipeptídica constituye lo que se llama estructura primaria. Esta secuencia está determinada por la secuencia de nucleótidos en el DNA y RNA de la célula.

La estructura secundaria de una molécula de proteína consiste en el enrollamiento de la cadena peptídica sobre su propio eje para formar una hélice. Una estructura secundaria común en las moléculas de proteína se conoce como alfa- hélice. Esta implica la formación de espirales en la cadena polipeptídica. La alfa hélice es una estructura geométrica muy uniforme en la que cada vuelta de la espiral está integrada por 3-6 aminoácidos. La estructura helicoidal es determinada y mantenida por la formación de puentes de hidrógeno entre los aminoácidos de las vueltas sucesivas de la espiral. Otro tipo común de estructura secundaria es la B laminar, presente en la fibroína, la proteína de la seda. Dicha estructura consta de muchas hileras de cadenas de aminoácidos extendidas en zigzag que están una al lado de otra y que se unen por medio de puentes de hidrógeno. La estructura de las proteínas laminares las hace flexibles, más no elásticas. Las interacciones hidrofóbicas desempeñan una función importante en el plegamiento correcto de las macromoléculas.

La estructura terciaria de una molécula de proteína consiste en el plegamiento de la alfa hélice sobre si misma, este plegamiento imparte una estructura global específica a la molécula de proteína. Los puentes de hidrógeno y las interacciones iónicas e hidrofóbicas entre una parte de la cadena peptídica y otra son las fuerzas que mantienen los pliegues en su lugar. También es importante la formación de puentes de disulfuro entre ciertos aminoácidos, así como el establecimiento de algunos enlaces covalentes, para mantener la estructura terciaria de las proteínas tienen forma globular. La actividad biológica de la proteína depende en gran medida de la estructura terciaria específica_globular- mantenida por los enlaces mencionados. Cuando una proteína es sometida al calor o es tratada con una de varias sustancias químicas, su estructura terciaria se desorganiza y las cadenas peptídicas enrolladas se desdoblan para adquirir conformación más aleatoria. Ese desdoblamiento va acompañado por una pérdida de la actividad biológica de la proteína, por ejemplo, su capacidad de actuar como enzima. Ese cambio se conoce como desnaturalización de la proteína.

Las proteínas formadas por dos o más subunidades tienen una estructura cuaternaria. Esta refiere a la combinación de dos o más cadenas peptídicas semejantes o diferentes, cada una con sus propias estructuras primaria, secundaria y terciaria, para formar una molécula proteínica biológicamente activa. La hemoglobina consta de cuatro subunidades alfa idénticas y dos cadenas beta idénticas. Dichas subunidades se mantienen juntas por interacciones no covalentes

4. ¿Cuáles son las funciones que cumplen las proteínas en el ser vivo?

Las moléculas proteicas son de una diversidad extraordinaria: enzimas, hormonas, proteínas de almacenamiento como las de los huevos de las aves y reptiles y las de las semillas, proteínas de transporte como la hemoglobina, proteínas contráctiles como las de los músculos, inmunoglobulinas (anticuerpos), proteínas de membranas y muchos otros tipos de proteínas estructurales

Algunas de sus funciones son el aporte de aminoácidos esenciales, necesarios para el crecimiento y la reparación de los tejidos, y el equilibrio ósmico de las células

�Según sus funciones biológicas las proteínas se clasifican en:

Tipos de proteínas	Ejemplos	Función
Proteínas estructurales	Colágeno Seda Cubiertas virales Microtúbulos Queratina Elastina	Tendones, cartílagos, huesos Sirven de carriles a través de los cuáles las sustancias se desplazan dentro de las células andamiaje para las obras de construcción celular Función critica en la división c3lular Participan en el esqueleto i interno que endurece ciertas partes del cuerpo Ligamentos
Proteínas reguladoras	Insulina Y Glucagón Hormonas del crecimiento	Transporte del oxígeno en el tejido muscular Segregada por el páncreas, regula el metabolismo de la glucosa. Su deficiencia produce la diabetes mellitus. Crecimiento de los huesos, renovación y elasticidad del tejido epitelial
Proteínas contráctiles	Acitina, miosina	Flagelos y cilios
Proteínas transportadoras	Hemoglobina, mioglobina	Transporte del oxígeno en la sangre de los vertebrados y/o en el tejido muscular, transporte de ácidos grasos en la sangre
Proteínas de almacenamiento	Clara de huevo, proteína de las semillas	Transporte de oxígeno en el tejido muscular
Proteínas protectoras de la sangre de los vertebrados	Anticuerpos Trombina	Forman complejos delante de proteína extrañas Coagulación
Proteínas de las membranas	Proteínas de transporte de membrana, antígenos
Toxinas	Toxina botulínica, toxina diftérica	proteínas extremadamente tóxicas en cantidades muy pequeñas
Enzima	Ribonucleasa Citocromo Tripsina Sacarosa Pepsina	Hidrólisis del ARN Transferencia de electrones Hidrólisis de algunos péptidos Actúan como biocatalizadores de las reacciones químicas Todas las enzimas son proteínas

Enzimas	Todas las enzimas son proteínas
Proteínas estructurales	Proteínas que forman parte de las células y los tejidos, como colágena y elastina de los tejidos conectivos, y la queratina de piel, pelo y uñas.
Proteínas contráctiles	Las proteínas musculares actina y miosina.
Hormonas	Insulina, hormona del crecimiento y otras hormonas
Proteínas de transporte	Tanto la inmunoglobina como la mioglina transportan oxígeno: un tipo de albúmina presente en la sangre transporta ácidos grasos.
Proteínas de defensa	Las inmunoglobinas (anticuerpos) protegen el cuerpo contra las enfermedades; el fibrinógeno de la sangre es importante en el proceso de coagulación.

5. Relacionar los puntos:

A- Proteína de membrana - intercambio de sustancias entre la célula y el medio externo.

Las células regulan el pasaje de materiales a través de las membranas celulares. La mayoría de las membranas consisten en un 40% de lípidos y en un 60% de proteínas, aunque existe una considerable variación.

Las proteínas de membrana conforman a ésta y ayudan a que se produzca un intercambio de sustancias entre la célula y el medio externo.

Estas membranas regulan los movimientos de sustancias hacia las células y desde ellas y restringen en su pasaje de un sitio de la célula a otro.

B- Enzimas - metabolismo celular

Algunas proteínas son enzimas que regulan determinadas reacciones químicas.

Para que se desarrollen a un ritmo razonable, la mayoría de las reacciones químicas requieren un aporte inicial de energía. Esto rige para todas las actividades.

La energía adicional emparte mayor energía cinética a las moléculas, permitiendo que una mayor cantidad de ellas choque con suficiente fuerza no sólo para vencer su repulsión mutua, sino también para romper los enlaces químicos existentes dentro de las moléculas.

La energía que las moléculas deben poseer para reaccionar se conoce como energía de activación.

En la célula se desarrollan reacciones muy diversas al mismo tiempo y el calor afectaría indiscriminadamente a todas ellas. Además el calor rompería los enlaces de hidrógeno y acarrearía otros efectos destructivos para la célula. Las células eluden este problema recurriendo a las enzimas, proteínas globulares especializadas para actuar como catalizadores. Un catalizador es una sustancia que deprime la energía de activación que se requiere en una reacción, estableciendo una asociación temporaria con las moléculas reaccionantes debilitaría los enlaces químicos existentes facilitando la formación de otros nuevos.

Merced a las enzimas las células están en condiciones de realizar reacciones químicas a gran velocidad y a temperaturas comparativamente bajas.

Las enzimas que una célula elabora en particular son un b factor primordial que determina las actividades y funciones biológicas de esa célula. La célula sólo puede realizar una reacción química dada, a un ritmo razonable si tiene una enzima especifica para catalizar esa reacción. La molécula (o moléculas) sobre la cual actúa una enzima se conoce como sustrato.

Se denomina metabolismo celular al conjunto de los procesos químicos que le permiten a la célula utilizar la materia y la energía para mantenerse y reproducirse.

Estos procesos o reacciones pueden ser catabólicas, si en los mismos se produce la degradación de compuestos orgánicos liberándose energía, o anabólicos, si a través de ellos se sintetizan sustancias más complejas a partir de moléculas sencillas (necesitándose un aporte de energía para que se produzcan).

La energía liberada en las reacciones catabólicas (por ejemplo respiración celular) es utilizada por la célula para impulsar otras actividades (síntesis de compuestos, transporte activo a través de membranas, etc.)

Todas las reacciones químicas que se producen en la célula deben realizarse a una velocidad adecuada a las necesidades celulares. Por ello es que la velocidad de dichos procesos es acelerada por las enzimas (catalizador biológico)

Sin la acción enzimática las reacciones se producirían muy lentamente, dadas las condiciones físico- químicas del medio celular.

Las enzimas son proteínas del tipo globular que presentan una zona (en su estructura tridimensional) denomi nada sitio activo, en la cual se unen los compuestos a reaccionar. La proximidad entre las moléculas reaccionantes favorece su interacción y posibilita su reacción.

Una vez producida la reacción la enzima se separa del o los compuestos resultantes

6. Comentar y esquematizar el mecanismo de acción enzimático en la siguiente reacción:

A + B______________________ C

(Sustratos) (producto)

�¿De qué manera influye sobre la actividad enzimática la condición del medio en el que ésta actúa?

La temperatura del medio sobre el que se realiza la actividad enzimática influye sobre ésta Al aumentar la temperatura se aceleran las reacciones químicas catalizadas por enzimas pero sólo hasta un determinado punto. La velocidad de la mayoría de las reacciones enzimáticas se duplica más o menos cada 10� que aumenta la temperatura, pero después disminuye rápidamente hacia los 40�. La reacción se acelera porque a temperaturas mayores más moléculas de sustratos poseen energía suficiente para reaccionar, pero la reacción se torna más lenta a medida que la misma molécula de enzima empieza a moverse y a vibrar, con lo cuál se alteran los enlaces de hidrogeno y otras fuerzas relativamente frágiles que mantienen su estructura terciaria

Se dice que la molécula que ha perdido su estructura tridimensional característica se ha desnaturalizado. Algunas enzimas desnaturalizadas recuperan su actividad al enfriarse, lo cual indica que sus cadenas de polipéptidos vuelven a adquirir su forma necesaria, pero otras se enredan y se inactivan permanentemente.

También influye sobre la actividad enzimática el pH de la solución circundante. Entre otros factores, la conformación de una enzima depende de las atracciones y repulsiones entre aminoácidos con carga negativa (ácidos) y carga positiva (básicos). A medida que el pH cambia, estas cargas se modifican, y lo mismo sucede

Con la forma de la enzima, hasta que se altera tanto que deja de funcionar. Lo más importante sería que las cargas del sitio activo y del sustrato cambian de manera que se afecta la capacidad de fijación. El pH óptimo de una enzima no es el mismo que el de otra. La enzima digestiva pepsina, por ejemplo, funciona al pH muy bajo (muy ácido) del estómago en un ambiente donde la mayoría de las otras proteínas se desnaturalizarían en forma permanente.

Factores que influyen en la actividad enzimática:

La acción de las enzimas depende fundamentalmente de su estructura tridimensional, por lo tanto cualquier factor que afecte estas características reducirá o anulará su capacidad enzimática.

Entre estos factores se encuentran la temperatura y el pH.

A temperaturas mayores a 40�C. Se comienza a distorsionar la estructura tridimensional y finalmente por encima de los 50�C. Se produce la desnaturalización (proceso generalmente irreversible). A temperaturas bajas (aproximadamente menores a 20�C.) la actividad enzimática se reduce o anula, sin producirse la desnaturalización, volviendo a activarse al aumentar la temperatura.

7. ¿De qué manera posee la célula la información de cómo fabricar "sus proteínas"? ¿Qué organelas o estructuras celulares intervienen en la síntesis de proteínas?

Los ácidos nucleicos, como las proteínas, son grandes moléculas complejas. Existen dos tipos de ácidos nucleicos, el ácido ribonucleico (RNA) y el ácido desoxirribonucleico (DNA); los diferentes tipos de RNA y DNA varían en algunos de sus componentes estructurales y en sus funciones metabólicas. El DNA, presente en los cromosomas del núcleo celular es el principal reservorio de la información genética. También hay RNA en el núcleo y en otras estructuras celulares llamadas ribosomas; existen cantidades aún menores en otras partes de la célula. Los diversos tipos de RNA tienen funciones específicas en el proceso de síntesis de proteínas.

Trabajo práctico de Biología: Compuestos orgánicos.

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