UNIVERSIDAD AUTONOMA DE YUCATAN

CAMPUS DE CIENCIAS BIOLOGICAS Y AGROPECUARIAS

 

 

LICENCIATURA EN BIOLOGIA MARINA

 

 

Bioquímica

 

Aminoácidos y Péptidos

 

 

Docente: DR. CARLOS GONZÁLEZ

 

 

 

Integrantes:

 ERIK CUPUL

RIGOBERTO MORENO

JAIME ACOSTA

JULIO DUARTE

DANIEL MEDINA

 

 

 

Mérida Yucatán a 23 de febrero de 2007

AMINOACIDOS

 

Los aminoácidos son las moléculas que conforman las proteínas, se encuentran compuestos principalmente de Carbono, Hidrogeno, y Oxigeno; su estructura consta de una cadena con un grupo amino (–NH2) y un grupo carboxilo (–COOH) unidos al mismo átomo de carbono, llamado alfa (α).

 

Formula general:

       

Todos los aminoácidos poseen un grupo R o cadena lateral cuya composición puede variar desde un solo átomo de hidrogeno hasta una estructura mas compleja como en el grupo guanidina de la arginina.

 

Existen más de 150 aminoácidos, pero de todos ellos solo 20 son necesarios para los seres vivos estos se encuentran representados por símbolos de una letra:

 

Estos 20 aminoácidos se encuentran clasificados según su composición química: Hidrocarburo no aromático (alifáticos), OH presente (hidroxilados), S presente (azufrados), Hidrocarburo aromático (aromáticos), con un grupo COOH adicional y los correspondientes ácidos aminicos (acidoamídicos), con un NH2 adicional o un grupo relacionado (básicos o alcalinos), y con una estructura amínica secundaria cíclica  >N-H (iminicos).

 

Los α-aminoácidos

 

Los alfa-aminoácidos pueden representarse en general por NH2-CHR-COOH, siendo R un radical o cadena lateral característico de cada aminoácido. Estos grupos R son muy variados químicamente. Muchos aminoácidos forman proteínas (aminoácidos proteicos), mientras otros nunca se encuentran en ellas. En todos los aminoácidos que componen proteínas -excepto la glicina- el carbono alfa es un carbono asimétrico. (El carbono alfa es el adyacente al grupo carboxilo.)

 

 

 

 

 

Clasificación de los aminoácidos

 

Según las propiedades de su cadena

 

Los aminoácidos se clasifican habitualmente según las propiedades de su cadena lateral:

 

Ø      Neutros polares, hidrófilos o (polares): serina (Ser), treonina (Thr), cisteína (Cys), tirosina (Tyr), asparagina (Asn) y glutamina (Gln).

 

Ø      Neutros no polares, apolares o hidrófobos: glicina (Gly), alanina (Ala), valina (Val), leucina (Leu), isoleucina (Ile), metionina (Met), prolina (Pro), fenilalanina (Phe) y triptófano (Trp).

 

Ø      Con carga negativa, o ácidos: ácido aspártico (Asp) y ácido glutámico (Glu).

 

Ø      Con carga positiva, o básicos: lisina (Lys), arginina (Arg) e histidina (His).

 

Según su obtención

 

A los aminoácidos que necesitan ser ingeridos por el cuerpo para obtenerlos se les llama Esenciales, la carencia de estos aminoácidos en la dieta limita el desarrollo del organismo, ya que no es posible reponer las células de los tejidos que mueren o crear tejidos nuevos, en el caso del crecimiento. Estos son:

 

Valina (Val)

Leucina (Leu)

Isoleucina (Ile)

Fenilalanina (Phe)

Metionina (Met)

Treonina (Thr)

Lisina (Lys)

Triptófano (Trp)

 

y en niños:

Arginina (Arg)

Histidina (His)

 

A los aminoácidos que pueden ser sintetizados por el cuerpo se les conoce como No Esenciales y son:

 

Alanina (Ala)

Prolina (Pro)

Glicina (Gly)

Serina (Ser)

Cisteina (Cys)

Asparagina (Asn)

Glutamina (Gln)

Tirosina (Tyr)

Ácido aspártico (Asp)

Ácido glutámico (Glu)

 

Aminoácidos no proteicos

 

Hay aminoácidos que no se consideran proteicos y aparecen en algunas proteínas. Son derivados de otros aminoácidos, es decir, se incorporan a la proteína como uno de los aminoácidos proteicos y, después de haber sido formada la proteína, se modifican químicamente; por ejemplo, la hidroxiprolina.

 

Algunos aminoácidos no proteicos se utilizan como neurotransmisores, vitaminas, etc. Por ejemplo, la beta-alanina o la biotina.

 

La biotina es una vitamina, estable al calor, soluble en agua y alcohol y susceptible a la oxidación que interviene en el metabolismo de los hidratos de carbono, grasas y aminoácidos y purinas. Es conocida también como vitamina B8. Biotina es una palabra que viene del griego de la raíz "BIOS" que significa "Vida".

 

Alivia dolores musculares, el eczema y la dermatitis y también ayuda a combatir la depresión y la somnolencia. Es esencial para la síntesis y degradación de grasas y la degradación de ciertos aminoácidos. No se han llevado a cabo estudios definitivos sobre los requerimientos de biotina por la falta de conocimiento sobre la disponibilidad de este elemento en los alimentos y la contribución microbiana, pero se reconoce que una ingesta segura y adecuada de esta vitamina es de 30 a 100 μg diarios.

 

Hay tres formas de Biotina: Biotina Libre (La única util para los seres humanos) Biocitina (e-biotina-L-Lisina) y dos sulfoxidos L y D de la Biotina.

 

 

Propiedades de los aminoácidos

 

v     Ácido-básicas.

 

 Comportamiento de cualquier aminoácido cuando se ioniza. Cualquier                                  aminoácido puede comportarse como ácido y como base, se denominan sustancias anfóteras.

 

Cuando una molécula presenta carga neta cero está en su punto isoeléctrico. Si un aminoácido tiene un punto isoeléctrico de 6,1 a este valor de pH su carga neta será cero

Los aminoácidos y las proteínas se comportan como sustancias tampón.

 

v     Ópticas.

 

Todos los aminoácidos presentan un carbono asimétrico (exceptuando la glicina) por lo cual presentan isómeros. Uno de ellos se denomina D y el otro L. Salvo algunas exepciones, los aminoácidos en la naturaleza se en cuentran en su forma L (grupo amino a la izquierda).

 

Según el isómero, desviará el rayo de luz polarizada hacia la izquierda (levógiro) o hacia la derecha (dextrógiro) el mismo número de grados que su esteroisómero. El hecho de que sea dextrógiro no quiere decir que tenga configuración D. La configuración D o L depende de la posición del grupo amino (L si está a la izquierda según la representación de Fisher).

 

v     Químicas.

 

Las que afectan al grupo carboxilo (descarboxilación).

Las que afectan al grupo amino (desaminación).

Las que afectan al grupo R.

 

Además se encuentran clasificados también según varios criterios dependiendo de las características funcionales de su grupo R:

 

Ø      Su nivel de pH: Neutros, Básicos y Ácidos. El grupo R puede o no ionizarse en caso del segundo se dice que es neutro y no presenta carga. Si puede ionizarse se dice que el grupo R es básico o alcalino cuando funciona como una base de bronsted para formar un grupo R con carga positiva; o es acido cuando funciona como un acido de bronsted para formar un grupo R con carga negativa.

 

Ø      Polaridad: Polares y No-Polares, un grupo R polar es hidrifilico, lo que significa que es solvatado en el agua con facilidad.

 

 

Ø      Conforme a la nutrición humana: esenciales y no-esenciales.

 

Ø      . Conforme sus propiedades químicas. Son cinco categorías:

 

o       Hidrocarburos no aromáticos (alifáticos), presencia de OH.

o       S presente (azufrados).

o       Hidrocarburos aromáticos (aromáticos), con un grupo COOH adicional. (Acidoamídicos).

o       Con un grupo NH2  adicional. (Básicos o alcalinos).

o       Con una estructura amínica secundaria cíclica. (Imínicos).

 

 

 

Aminoácidos codificados en el genoma

 

Los aminoácidos que están codificados en el genoma de la mayoría de los seres vivos son 20: alanina, arginina, asparagina, aspartato, cisteína, fenilalanina, glicina, glutamato, glutamina, histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, prolina, serina, tirosina, treonina, triptófano y valina.

 

Sin embargo, hay algunas pocas excepciones. En algunos seres vivos el código genético tiene pequeñas modificaciones y puede codificar otros aminoácidos. Por ejemplo: selenocisteína y pirrolisina.

 

Alanina

 

Alanina (Ala o A) es uno de los aminoácidos que forman las proteínas de los seres vivos. En el ARN mensajero está codificada como GCU, GCC, GCA o GCG.

 

Es una molécula hidrófoba con un grupo metilo. Es el aminoácido más pequeño después de la glicina.

 

Arginina

 

La alanina es un ácido 2-aminopropanoico, un α-aminoácido no esencial. Existe en dos distintos enanciómeros - L-alanina y D-alanina. La L-alanina es uno de los 20 aminoácidos más ampliamente usados en biosíntesis de proteína, detrás de la leucina, encontrándose en un 7,8 % de las estructuras primarias, en una muestra de 1.150 proteínas. La D-alanina está en las paredes celulares bacteriales y en algunos péptidos antibióticos.

 

La arginina, en su isómero óptico "levógiro" es uno de los 20 aminoácidos que se encuentran de forma natural en la Tierra, formando parte de las proteínas. En tejidos extrahepáticos, la arginina puede ser sintetizada en el ciclo de la ornitina (o ciclo de la urea). Se clasifica, en población pediátrica, como uno de los 10 aminoácidos esenciales. Sus símbolos son Arg y R

 

La arginina es un aminoácido esencial. Puede estimular la función inmunológica al aumentar el número de células asesinas. La arginina está involucrada en la síntesis de creatina, poliaminas y en el ADN. Puede disminuir el colesterol así como estimular la liberación de hormona de crecimiento.

 

 

Asparagina

 

La asparagina (asparragina o esparraguina, abreviada Asn o N) es uno de los 20 aminoácidos más comunes en la Tierra; es la amida del ácido aspártico. En el ARN mensajero está codificada como AAC o AAU.

 

A uno de sus subproductos se lo suele culpar del olor de la orina de quien haya consumido espárragos.

 

 

 

Cisteína

 

La cisteína (abreviada Cys o C) es uno de los veintidós aminoácidos que utilizan las células para sintetizar proteínas. Está codificada en el ARN mensajero como UGU o UGC.

 

La cisteína es un aminoácido no esencial, azufrado, que puede oxidarse dando el dímero cistina. Se sintetiza a partir de la metionina, que es un aminoácido esencial, por medio de dos reacciones: transmetilación, en la que la metionina se transforma en homocisteína y transulfuración, en la que la homocisteína pasa a ser cisteína.

 

 

 

Fenilalanina

 

Fenilalanina (Phe / F)

 

El aminoácido fenilalanina existe en forma de dos enantiómeros, la forma D- y la L-, dependiendo de su organización espacial. La forma que se encuentra en las proteínas es la L-fenilalanina (LFA), y además es uno de los nueve aminoácidos esenciales para humanos (esencial significa que no es sintetizado por las células humanas, y por tanto debe ingerirse con la dieta). Se escribe de forma abreviada utilizando un código tres letras como Phe, y como F en el de una letra.

 

La fenilalanina se encuentra principalmente en alimentos ricos en proteínas como la carne, pescado, huevos, productos lácteos y dulces. Asimismo se encuentra en muchas de las drogas psicotrópicas usadas habitualmente.

 

La enfermedad genética fenilcetonuria (fue la primera enfermedad genética descubierta) se debe a la carencia de la enzima fenilalanina hidroxilasa o de la dihidropterina reductasa (DPHR), lo que determina el destino de la fenilalanina hacia fenilpiruvato, un neurotóxico que afecta gravemente al cerebro durante el crecimiento y el desarrollo. Los efectos de la acumulación de este neurotóxico causan oligofrenia fenilpirúvica, caracterizada por un cociente intelectual inferior a 20.

 

 

 

Glicina

 

La glicina (Gly, G) es uno de los aminoácidos que forman las proteínas de los seres vivos. En el código genético está codificada como GGT, GGC, GGA o GGG.

 

Es el aminoácido más pequeño y el único no quiral de los 20 aminoácidos presentes en la célula. Su fórmula química es NH2CH2COOH y su masa es 75,07. La glicina es un aminoácido no escencial. Otro nombre (antiguo) de la glicina es glicocola.

 

La glicina actua como neutrotransmisor en el sistema nervioso central.

 

La Glicina es utilizada -in vitro- como medio gástrico, en solucón 0.4M, amortiguada al pH estomacal para determinar bioaccesibilidad de elementos potecialmente tóxicos (metales pesados)como indicador de biodisponibilidad.

 

 

 

Ácido glutámico

 

El ácido glutámico (también conocido como glutamato, por su sal sódica, abreviado Glu o E) es uno de los 20 aminoácidos que forman parte de las proteínas. Glu es crítico para la función celular y no es nutriente esencial porque en el hombre puede sintetizarse a partir de otros compuestos. Pertenece al grupo de los llamados aminoácidos ácidos, o con carga negativa a pH fisiológico, debido a su segundo grupo carboxílico en su cadena secundaria.

 

Es el neurotransmisor excitatorio por excelencia de la corteza cerebral humana. Su papel como neurotransmisor está mediado por la estimulación de receptores ionotrópicos (canales iónicos) y receptores metabotrópicos (de siete dominios transmembrana y acoplados a proteínas G) de ácido glutámico.

 

Desempeña un papel central en relación con los procesos de transaminación y en la síntesis de distintos aminoácidos que necesitan la formación previa de este ácido, como es el caso de la prolina, hidroxiprolina, ornitina y arginina. Se acumula en proporciones considerables en el cerebro (100-150 mg / 100 g de tejido fresco).

 

 

 

 

Glutamina

 

La glutamina (abreviada Gln o Q) es uno de los 20 aminoácidos más comunes en la Tierra; es la amida del ácido glutámico. Está codificada en el ARN mensajero como CAA o CAG.

 

Se trata de un aminoácido no esencial, lo que significa que el organismo puede sintetizarlo a partir de otros aminoácidos presentes en las proteínas o en los alimentos.

 

Estructura química de la glutamina

 

En ciertas ocasiones, como el estrés, traumas o infecciones, puede ser considerado como "semiesencial".

 

Se encuentra en alimentos con alto contenido proteico; los lácteos, carnes (cruda y ahumada) y frutos secos tienen alto contenido en glutamina, sobre todo el queso fresco; mínimamente en la leche y el yogur.

 

 

Histidina

 

La histidina (abreviada His o H) es uno de los aminoácidos naturales más comunes. En el ARN mensajero está codificada como CAU o CAC. Nutricionalmente, en humanos, la histidina está considerada un aminoácido esencial, pero mayoritariamente sólo en niños. La cadena lateral de imidazol en la histidina y su pK relativamente neutro llevan a que cambios pequeños en el pH celular cambien su carga. Por esta razón, la cadena lateral de este aminoácido es a menudo un ligando coordinador en las metaloproteínas, y también un sitio catalítico en ciertas enzimas. Es un precursor de la biosíntesis de histamina.

 

 

Isoleucina

 

La isoleucina (abreviada Ile o I) es uno de los aminoácidos naturales más comunes y también de los codificados en el ADN. Su composición química es idéntica a la de la leucina, pero la colocación de sus átomos es ligeramente diferente, dando lugar a propiedades diferentes; su cadena lateral es no polar, un grupo sec-butilo (1-metilpropilo).. Nutricionalmente, en humanos, la isoleucina es uno de los aminoácidos esenciales.

 

 

Leucina

 

La leucina (abreviada Leu o L) es uno de los veinte aminoácidos que utilizan las células para sintetizar proteínas. Está codificada en el ARN mensajero como UUA, UUG, CUU, CUC, CUA o CUG. Su cadena lateral es no polar, un grupo isobutilo (2-metilpropilo).

 

 

Metionina

 

La metionina (Met, M) es uno de los aminoácidos esenciales que forman las proteínas de los seres vivos. En el ARN mensajero está codificada como AUG. Su fórmula química es C5H11NO2S

 

Es una molécula hidrófoba. Su masa es 149,21 u.m.a..

 

En la forma de S-adenosilmetionina (SAM) es uno de los principales agentes metilantes del organismo.

 

También indica al ribosoma que comience el ensamblaje de proteínas.

 

 

 

Prolina

 

La prolina (Pro, P) es uno de los aminoácidos que forman las proteínas de los seres vivos. En el ARN mensajero está codificada como CCU, CCC, CCA o CCG.

Se trata del único alfa-iminoácido (su amina en alfa es una amina secundaria en lugar de una amina primaria). Este aminoácido no esencial se forma directamente a partir de la cadena pentacarbonada del glutamato.

 

Es una molécula hidrófoba. Su masa es 115,13.

 

 

 

 

Serina

 

La serina (abreviada Ser o S) es uno de los veinte aminoácidos naturales más comunes en la Tierra.

 

La cadena lateral de la serina puede experimentar glicosilación. Es uno de los tres aminoácidos habitualmente fosforilados durante la señalización celular en los organismos eucariotas.