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Aminoacidos y Peptidos

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Descripcion general sobre los aminoacidos y los peptidos

Agregado: 28 de ABRIL de 2007 (Por Julio Duarte Gutiérrez) | Palabras: 5255 | Votar! |
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    Autor: Julio Duarte Gutiérrez (senses_97@hotmail.com)

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    UNIVERSIDAD AUTONOMA DE YUCATAN

    CAMPUS DE CIENCIAS BIOLOGICAS Y AGROPECUARIAS

     

     

    LICENCIATURA EN BIOLOGIA MARINA

     

     

    Bioquímica

     

    Aminoácidos y Péptidos

     

     

    Docente: DR. CARLOS GONZÁLEZ

     

     

     

    Integrantes:

    ERIK CUPUL

    RIGOBERTO MORENO

    JAIME ACOSTA

    JULIO DUARTE

    DANIEL MEDINA

     

     

     

    Mérida Yucatán a 23 de febrero de 2007


    AMINOACIDOS

     

    Los aminoácidos son las moléculas que conforman las proteínas, se encuentran compuestos principalmente de Carbono, Hidrogeno, y Oxigeno; su estructura consta de una cadena con un grupo amino (-NH2) y un grupo carboxilo (-COOH) unidos al mismo átomo de carbono, llamado alfa (α).

     

    Formula general:

    Todos los aminoácidos poseen un grupo R o cadena lateral cuya composición puede variar desde un solo átomo de hidrogeno hasta una estructura mas compleja como en el grupo guanidina de la arginina.

     

    Existen más de 150 aminoácidos, pero de todos ellos solo 20 son necesarios para los seres vivos estos se encuentran representados por símbolos de una letra:

     

    Estos 20 aminoácidos se encuentran clasificados según su composición química: Hidrocarburo no aromático (alifáticos), OH presente (hidroxilados), S presente (azufrados), Hidrocarburo aromático (aromáticos), con un grupo COOH adicional y los correspondientes ácidos aminicos (acidoamídicos), con un NH2 adicional o un grupo relacionado (básicos o alcalinos), y con una estructura amínica secundaria cíclica >N-H (iminicos).

     

    Los α-aminoácidos

     

    Los alfa-aminoácidos pueden representarse en general por NH2-CHR-COOH, siendo R un radical o cadena lateral característico de cada aminoácido. Estos grupos R son muy variados químicamente. Muchos aminoácidos forman proteínas (aminoácidos proteicos), mientras otros nunca se encuentran en ellas. En todos los aminoácidos que componen proteínas -excepto la glicina- el carbono alfa es un carbono asimétrico. (El carbono alfa es el adyacente al grupo carboxilo.)

     

     

     

     

     

    Clasificación de los aminoácidos

     

    Según las propiedades de su cadena

     

    Los aminoácidos se clasifican habitualmente según las propiedades de su cadena lateral:

     

          Neutros polares, hidrófilos o (polares): serina (Ser), treonina (Thr), cisteína (Cys), tirosina (Tyr), asparagina (Asn) y glutamina (Gln).

     

          Neutros no polares, apolares o hidrófobos: glicina (Gly), alanina (Ala), valina (Val), leucina (Leu), isoleucina (Ile), metionina (Met), prolina (Pro), fenilalanina (Phe) y triptófano (Trp).

     

          Con carga negativa, o ácidos: ácido aspártico (Asp) y ácido glutámico (Glu).

     

          Con carga positiva, o básicos: lisina (Lys), arginina (Arg) e histidina (His).

     

    Según su obtención

     

    A los aminoácidos que necesitan ser ingeridos por el cuerpo para obtenerlos se les llama Esenciales, la carencia de estos aminoácidos en la dieta limita el desarrollo del organismo, ya que no es posible reponer las células de los tejidos que mueren o crear tejidos nuevos, en el caso del crecimiento. Estos son:

     

    Valina (Val)

    Leucina (Leu)

    Isoleucina (Ile)

    Fenilalanina (Phe)

    Metionina (Met)

    Treonina (Thr)

    Lisina (Lys)

    Triptófano (Trp)

     

    y en niños:

    Arginina (Arg)

    Histidina (His)

     

    A los aminoácidos que pueden ser sintetizados por el cuerpo se les conoce como No Esenciales y son:

     

    Alanina (Ala)

    Prolina (Pro)

    Glicina (Gly)

    Serina (Ser)

    Cisteina (Cys)

    Asparagina (Asn)

    Glutamina (Gln)

    Tirosina (Tyr)

    Ácido aspártico (Asp)

    Ácido glutámico (Glu)

     

    Aminoácidos no proteicos

     

    Hay aminoácidos que no se consideran proteicos y aparecen en algunas proteínas. Son derivados de otros aminoácidos, es decir, se incorporan a la proteína como uno de los aminoácidos proteicos y, después de haber sido formada la proteína, se modifican químicamente; por ejemplo, la hidroxiprolina.

     

    Algunos aminoácidos no proteicos se utilizan como neurotransmisores, vitaminas, etc. Por ejemplo, la beta-alanina o la biotina.

     

    La biotina es una vitamina, estable al calor, soluble en agua y alcohol y susceptible a la oxidación que interviene en el metabolismo de los hidratos de carbono, grasas y aminoácidos y purinas. Es conocida también como vitamina B8. Biotina es una palabra que viene del griego de la raíz "BIOS" que significa "Vida".

     

    Alivia dolores musculares, el eczema y la dermatitis y también ayuda a combatir la depresión y la somnolencia. Es esencial para la síntesis y degradación de grasas y la degradación de ciertos aminoácidos. No se han llevado a cabo estudios definitivos sobre los requerimientos de biotina por la falta de conocimiento sobre la disponibilidad de este elemento en los alimentos y la contribución microbiana, pero se reconoce que una ingesta segura y adecuada de esta vitamina es de 30 a 100 μg diarios.

     

    Hay tres formas de Biotina: Biotina Libre (La única util para los seres humanos) Biocitina (e-biotina-L-Lisina) y dos sulfoxidos L y D de la Biotina.

     

     

    Propiedades de los aminoácidos

     

    v     Ácido-básicas.

     

    Comportamiento de cualquier aminoácido cuando se ioniza. Cualquier aminoácido puede comportarse como ácido y como base, se denominan sustancias anfóteras.

     

    Cuando una molécula presenta carga neta cero está en su punto isoeléctrico. Si un aminoácido tiene un punto isoeléctrico de 6,1 a este valor de pH su carga neta será cero

    Los aminoácidos y las proteínas se comportan como sustancias tampón.

     

    v     ópticas.

     

    Todos los aminoácidos presentan un carbono asimétrico (exceptuando la glicina) por lo cual presentan isómeros. Uno de ellos se denomina D y el otro L. Salvo algunas exepciones, los aminoácidos en la naturaleza se en cuentran en su forma L (grupo amino a la izquierda).

     

    Según el isómero, desviará el rayo de luz polarizada hacia la izquierda (levógiro) o hacia la derecha (dextrógiro) el mismo número de grados que su esteroisómero. El hecho de que sea dextrógiro no quiere decir que tenga configuración D. La configuración D o L depende de la posición del grupo amino (L si está a la izquierda según la representación de Fisher).

     

    v     Químicas.

     

    Las que afectan al grupo carboxilo (descarboxilación).

    Las que afectan al grupo amino (desaminación).

    Las que afectan al grupo R.

     

    Además se encuentran clasificados también según varios criterios dependiendo de las características funcionales de su grupo R:

     

          Su nivel de pH: Neutros, Básicos y Ácidos. El grupo R puede o no ionizarse en caso del segundo se dice que es neutro y no presenta carga. Si puede ionizarse se dice que el grupo R es básico o alcalino cuando funciona como una base de bronsted para formar un grupo R con carga positiva; o es acido cuando funciona como un acido de bronsted para formar un grupo R con carga negativa.

     

          Polaridad: Polares y No-Polares, un grupo R polar es hidrifilico, lo que significa que es solvatado en el agua con facilidad.

     

     

          Conforme a la nutrición humana: esenciales y no-esenciales.

     

          . Conforme sus propiedades químicas. Son cinco categorías:

     

    o       Hidrocarburos no aromáticos (alifáticos), presencia de OH.

    o       S presente (azufrados).

    o       Hidrocarburos aromáticos (aromáticos), con un grupo COOH adicional. (Acidoamídicos).

    o       Con un grupo NH2 adicional. (Básicos o alcalinos).

    o       Con una estructura amínica secundaria cíclica. (Imínicos).

     

     

     

    Aminoácidos codificados en el genoma

     

    Los aminoácidos que están codificados en el genoma de la mayoría de los seres vivos son 20: alanina, arginina, asparagina, aspartato, cisteína, fenilalanina, glicina, glutamato, glutamina, histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, prolina, serina, tirosina, treonina, triptófano y valina.

     

    Sin embargo, hay algunas pocas excepciones. En algunos seres vivos el código genético tiene pequeñas modificaciones y puede codificar otros aminoácidos. Por ejemplo: selenocisteína y pirrolisina.

     

    Alanina

     

    Alanina (Ala o A) es uno de los aminoácidos que forman las proteínas de los seres vivos. En el ARN mensajero está codificada como GCU, GCC, GCA o GCG.

     

    Es una molécula hidrófoba con un grupo metilo. Es el aminoácido más pequeño después de la glicina.

     

    Arginina

     

    La alanina es un ácido 2-aminopropanoico, un α-aminoácido no esencial. Existe en dos distintos enanciómeros - L-alanina y D-alanina. La L-alanina es uno de los 20 aminoácidos más ampliamente usados en biosíntesis de proteína, detrás de la leucina, encontrándose en un 7,8 % de las estructuras primarias, en una muestra de 1.150 proteínas. La D-alanina está en las paredes celulares bacteriales y en algunos péptidos antibióticos.

     

    La arginina, en su isómero óptico "levógiro" es uno de los 20 aminoácidos que se encuentran de forma natural en la Tierra, formando parte de las proteínas. En tejidos extrahepáticos, la arginina puede ser sintetizada en el ciclo de la ornitina (o ciclo de la urea). Se clasifica, en población pediátrica, como uno de los 10 aminoácidos esenciales. Sus símbolos son Arg y R

     

    La arginina es un aminoácido esencial. Puede estimular la función inmunológica al aumentar el número de células asesinas. La arginina está involucrada en la síntesis de creatina, poliaminas y en el ADN. Puede disminuir el colesterol así como estimular la liberación de hormona de crecimiento.

     

     

    Asparagina

     

    La asparagina (asparragina o esparraguina, abreviada Asn o N) es uno de los 20 aminoácidos más comunes en la Tierra; es la amida del ácido aspártico. En el ARN mensajero está codificada como AAC o AAU.

     

    A uno de sus subproductos se lo suele culpar del olor de la orina de quien haya consumido espárragos.

     

     

     

    Cisteína

     

    La cisteína (abreviada Cys o C) es uno de los veintidós aminoácidos que utilizan las células para sintetizar proteínas. Está codificada en el ARN mensajero como UGU o UGC.

     

    La cisteína es un aminoácido no esencial, azufrado, que puede oxidarse dando el dímero cistina. Se sintetiza a partir de la metionina, que es un aminoácido esencial, por medio de dos reacciones: transmetilación, en la que la metionina se transforma en homocisteína y transulfuración, en la que la homocisteína pasa a ser cisteína.

     

     

     

    Fenilalanina

    Fenilalanina (Phe / F)

     

    El aminoácido fenilalanina existe en forma de dos enantiómeros, la forma D- y la L-, dependiendo de su organización espacial. La forma que se encuentra en las proteínas es la L-fenilalanina (LFA), y además es uno de los nueve aminoácidos esenciales para humanos (esencial significa que no es sintetizado por las células humanas, y por tanto debe ingerirse con la dieta). Se escribe de forma abreviada utilizando un código tres letras como Phe, y como F en el de una letra.

     

    La fenilalanina se encuentra principalmente en alimentos ricos en proteínas como la carne, pescado, huevos, productos lácteos y dulces. Asimismo se encuentra en muchas de las drogas psicotrópicas usadas habitualmente.

     

    La enfermedad genética fenilcetonuria (fue la primera enfermedad genética descubierta) se debe a la carencia de la enzima fenilalanina hidroxilasa o de la dihidropterina reductasa (DPHR), lo que determina el destino de la fenilalanina hacia fenilpiruvato, un neurotóxico que afecta gravemente al cerebro durante el crecimiento y el desarrollo. Los efectos de la acumulación de este neurotóxico causan oligofrenia fenilpirúvica, caracterizada por un cociente intelectual inferior a 20.

     

     

     

    Glicina

     

    La glicina (Gly, G) es uno de los aminoácidos que forman las proteínas de los seres vivos. En el código genético está codificada como GGT, GGC, GGA o GGG.

     

    Es el aminoácido más pequeño y el único no quiral de los 20 aminoácidos presentes en la célula. Su fórmula química es NH2CH2COOH y su masa es 75,07. La glicina es un aminoácido no escencial. Otro nombre (antiguo) de la glicina es glicocola.

     

    La glicina actua como neutrotransmisor en el sistema nervioso central.

     

    La Glicina es utilizada -in vitro- como medio gástrico, en solucón 0.4M, amortiguada al pH estomacal para determinar bioaccesibilidad de elementos potecialmente tóxicos (metales pesados)como indicador de biodisponibilidad.

     

     

     

    Ácido glutámico

     

    El ácido glutámico (también conocido como glutamato, por su sal sódica, abreviado Glu o E) es uno de los 20 aminoácidos que forman parte de las proteínas. Glu es crítico para la función celular y no es nutriente esencial porque en el hombre puede sintetizarse a partir de otros compuestos. Pertenece al grupo de los llamados aminoácidos ácidos, o con carga negativa a pH fisiológico, debido a su segundo grupo carboxílico en su cadena secundaria.

     

    Es el neurotransmisor excitatorio por excelencia de la corteza cerebral humana. Su papel como neurotransmisor está mediado por la estimulación de receptores ionotrópicos (canales iónicos) y receptores metabotrópicos (de siete dominios transmembrana y acoplados a proteínas G) de ácido glutámico.

     

    Desempeña un papel central en relación con los procesos de transaminación y en la síntesis de distintos aminoácidos que necesitan la formación previa de este ácido, como es el caso de la prolina, hidroxiprolina, ornitina y arginina. Se acumula en proporciones considerables en el cerebro (100-150 mg / 100 g de tejido fresco).

     

     

     

     

    Glutamina

     

    La glutamina (abreviada Gln o Q) es uno de los 20 aminoácidos más comunes en la Tierra; es la amida del ácido glutámico. Está codificada en el ARN mensajero como CAA o CAG.

     

    Se trata de un aminoácido no esencial, lo que significa que el organismo puede sintetizarlo a partir de otros aminoácidos presentes en las proteínas o en los alimentos.

    Estructura química de la glutamina

     

    En ciertas ocasiones, como el estrés, traumas o infecciones, puede ser considerado como "semiesencial".

     

    Se encuentra en alimentos con alto contenido proteico; los lácteos, carnes (cruda y ahumada) y frutos secos tienen alto contenido en glutamina, sobre todo el queso fresco; mínimamente en la leche y el yogur.

     

     

    Histidina

     

    La histidina (abreviada His o H) es uno de los aminoácidos naturales más comunes. En el ARN mensajero está codificada como CAU o CAC. Nutricionalmente, en humanos, la histidina está considerada un aminoácido esencial, pero mayoritariamente sólo en niños. La cadena lateral de imidazol en la histidina y su pK relativamente neutro llevan a que cambios pequeños en el pH celular cambien su carga. Por esta razón, la cadena lateral de este aminoácido es a menudo un ligando coordinador en las metaloproteínas, y también un sitio catalítico en ciertas enzimas. Es un precursor de la biosíntesis de histamina.

     

     

    Isoleucina

     

    La isoleucina (abreviada Ile o I) es uno de los aminoácidos naturales más comunes y también de los codificados en el ADN. Su composición química es idéntica a la de la leucina, pero la colocación de sus átomos es ligeramente diferente, dando lugar a propiedades diferentes; su cadena lateral es no polar, un grupo sec-butilo (1-metilpropilo).. Nutricionalmente, en humanos, la isoleucina es uno de los aminoácidos esenciales.

     

     

    Leucina

     

    La leucina (abreviada Leu o L) es uno de los veinte aminoácidos que utilizan las células para sintetizar proteínas. Está codificada en el ARN mensajero como UUA, UUG, CUU, CUC, CUA o CUG. Su cadena lateral es no polar, un grupo isobutilo (2-metilpropilo).

     

     

    Metionina

    La metionina (Met, M) es uno de los aminoácidos esenciales que forman las proteínas de los seres vivos. En el ARN mensajero está codificada como AUG. Su fórmula química es C5H11NO2S

     

    Es una molécula hidrófoba. Su masa es 149,21 u.m.a..

     

    En la forma de S-adenosilmetionina (SAM) es uno de los principales agentes metilantes del organismo.

     

    También indica al ribosoma que comience el ensamblaje de proteínas.

     

     

     

    Prolina

     

    La prolina (Pro, P) es uno de los aminoácidos que forman las proteínas de los seres vivos. En el ARN mensajero está codificada como CCU, CCC, CCA o CCG.

    Se trata del único alfa-iminoácido (su amina en alfa es una amina secundaria en lugar de una amina primaria). Este aminoácido no esencial se forma directamente a partir de la cadena pentacarbonada del glutamato.

     

    Es una molécula hidrófoba. Su masa es 115,13.

     

     

     

     

    Serina

     

    La serina (abreviada Ser o S) es uno de los veinte aminoácidos naturales más comunes en la Tierra.

     

    La cadena lateral de la serina puede experimentar glicosilación. Es uno de los tres aminoácidos habitualmente fosforilados durante la señalización celular en los organismos eucariotas.

     

     

    Tirosina

    La tirosina (abreviada Tyr o Y) es uno de los 20 aminoácidos que forman parte de las proteínas. Su nombre sistemático es ácido 2-amino-3(4-hidroxifenil)-propanoico; también puede nombrarse 4-hidroxifenilalanina.

     

    Es un aminoácido no esencial que se sintetiza por medio de la degradación de la fenilalanina, aminoácido esencial, a través de la acción de la fenilalanina hidroxilasa. El catabolismo de ambos aminoácidos da como productos finales fumarato y acetoacetato. La tirosina también forma acetil-CoA sin pasar primero por piruvato.

     

     

     

    Triptófano

     

    El triptófano (abreviado Trp o W) es un aminoácido esencial en la nutrición humana. Es uno de los 20 aminoácidos incluidos en el código genético (codón UGG).

     

    El triptófano es también un precursor de la serotonina, un neurotransmisor, y de la melatonina, una hormona neural, así como de alcaloides de origen vegetal, p. ej. la calicantina y la calicantidina. Su degradación puede dar lugar a acetoacetato y 5 Hidroxiptemina, el principal precursor del ácido nicotínico y por ello de una de las vías de síntesis de los coenzimas NAD y NADP.

     

    La molécula del triptófano es quiral, por lo que el triptófano racémico es una mezcla equimolar de los enantiómeros ópticos L(-)-triptófano y D(+)-triptófano (el signo entre paréntesis indica si es levógiro o dextrógiro). El primero de estos estereoisómeros es el que forma parte de las proteínas y además muestra actividad farmacológica relevante.

     

    Fuentes de triptófano en la dieta: bananas, leche, queso crema, carne, pescado, pavo y cacahuetes.

     

     

    Valina

     

    La valina (abreviada Val o V) es uno de los 20 aminoácidos naturales más comunes en la Tierra. En el ARN mensajero, está codificada por GUA, GUG, GUU o GUC. Nutricionalmente, en humanos, es uno de los aminoácidos esenciales.

     

     

     

     

     

     

    Nomenclatura de los aminoácidos

     

    Los aminoácidos tienen dos sistemas de nomenclatura:

     

          El clásico sistema de tres letras, que permite la representación de la estructura primaria de una proteína mediante el enlace de cada triplete de letras mediante guiones, disponiendo a la izquierda el aminoácido N-terminal y a la derecha el aminoácido C-terminal. Por ejemplo:

     

    Ala-Glu-Gly-Phe- ... -Tyr-Asp-Gly

     

    Representa la estructura primaria de una proteína cuyo aminoácido N-terminal es alanina ( Ala ) y cuyo aminoácido C-terminal es glicina ( Gly ).

     

          El actual sistema de una sola letra, impuesto en genética molecular e imprescindible para el uso de bases de datos, que permite la representación de la estructura primaria de una proteína mediante la disposición consecutiva de letras sin espacios ni signos intermedios, disponiendo a la izquierda el aminoácido N-terminal y a la derecha el aminoácido C-terminal. Por ejemplo:

     

    LSIMAG ... AYSSITH

     

    Representa la estructura primaria de una proteína cuyo aminoácido N-terminal es leucina ( L ) y cuyo aminoácido C-terminal es histidina ( H ).

     

    Alanina

    Ala

    A

    Arginina

    Arg

    R

    Asparagina

    Asn

    N

    Aspártico

    Asp

    D

    Cisteina

    Cys

    C

    Fenilalanina

    Phe

    F

    Glicina

    Gly

    G

    Glutámico

    Glu

    E

    Glutamina

    Gln

    Q

    Histidina

    His

    H

    Isoleucina

    Ile

    I

    Leucina

    Leu

    L

    Lisina

    Lys

    K

    Metionina

    Met

    M

    Prolina

    Pro

    P

    Tirosina

    Tyr

    Y

    Treonina

    Thr

    T

    Triptófano

    Trp

    W

    Serina

    Ser

    S

    Valina

    Val

    V

     

     

     

     

    Hidroxipolina

    (Dato General Conocimiento cultural).

    (ácido g-oxipirrolidin-a-carboxílico) Aminoácido constituyente de proteínas o proteinogénico derivado del glutamato. No es esencial para la dieta humana, pero depende para su síntesis de la formación previa de ácido glutámico. Se forma por hidroxilación de la prolina a expensas de oxígeno atmosférico. La reacción sólo se verifica, al parecer, con la prolina incorporada en las cadenas peptídicas del protocolágeno, y no sobre el aminoácido libre. Este metabolito que procede de la aminoácido prolina por oxidación, de tal manera que su característica diferencial de la prolina es la incorporación de un grupo hidroxi (-OH). Se sitúa por tanto en la ruta metabólica de la prolina, cuyo resultado final es la formación de alanina.

    La ornitinina y prolina formadas ams que nada por el ácido glutámico se vuelve a convertir en acido glutámico. La prolina oxidasa miticondriana efectua la oxidación a ácido D1- pirrolina 5- carbox{ilico; esta enzima es diferente de la reductasa dependiente del NADPH resposable de la formaci{on de la prolina. Por hidrólisis se origina el semialdeh{ido gl{utamico, elñ cual también puede formarse a partir de la ornitina por transaminación.

    Si la hidroxipolina, se acumula mucho en el cerebro ya que mas que nada es donde causa mas daño da como resultado retraso mental en los niños con una concentracion de 20 a 40 veces de lo normal esto se da en los niños pequeños y alrededor de los 12 años.

    Una parte tambien donde se puede encontrar la 4-hidroxipolina es de colágeno con un porcentaje de un 25%, pero solo la hidroxiprolina conforma el 10% del la molécula de colágeno y durante su catabolismo, reabsorción ósea, la hidroxiprolina no es reutilizada y es liberada por el organismo a través de la orina.junto con el 5- hidroxilisina y la iminohidroxiacido; estos aminopacidos conforman a los tropocolagenos, las cuales son unidades fundamentales de las fibrillas del colágeno. Algunos de ellos también se puede encontrar el 3- hidroxipolina, pero en menor cantidad.

    Ácido y Base de Bronsted-Lowry (Dato cultural)

    Las definiciones de Arrhenius de los ácidos y las bases se limitan a las soluciones que se preparan utilizando agua como disolvente. En 1923, Johannes N.Bronsted (1879-1947), químico danés, y Thomas M. Lowry (1874-1936), químico inglés propusieron en forma independiente definiciones más generales para los ácidos y las bases. El concepto de Bronsted-Lowry define un ácido como una sustancia que puede dar o donar un ión de hidrógeno o protón a otra sustancia, y una base como cualquier sustancia que es capaz de recibir o de aceptar un ion hidrógeno o protón de otra sustancia. En términos sencillos, un ácido es un donador de protones y una base es un receptor de protones. Cualquier sustancia que es un ácido o base de Arrhenius también es un ácido o base de Bronsted-Lowry. Sin embargo, las definiciones de Bronsted Lowry son válidas sin importar el disolvente que se utilice para preparar la solución de un ácido o una base. De acuerdo con el concepto Bronsted -Lowry, tanto los iones como las moléculas sin carga pueden ser ácidos o bases.

    PÉPTIDOS

     

    Son moléculas compuestas de dos o más aminoácidos unidos mediante un enlace covalente.

     

    El enlace peptídico se obtiene por la pérdida de una molécula de agua entre el grupo amino de un aminoácido y el carboxilo de otro.

    El resultado es un enlace covalente CO-NH. Podemos seguir añadiendo aminoácidos al péptido, porque siempre hay un extremo NH2 terminal y un COOH terminal.

     

     

    La unión de un bajo número de aminoácidos da lugar a un péptido:

     

    Oligopéptido: Número de aminoácidos < 10.

    Polipéptido: Número de aminoácidos > 10.

    Proteína: número de aminoácidos > 50.

     

    Los péptidos se diferencian de las proteínas en que son más pequeños (tienen menos de diez mil o doce mil Daltons) y que las proteínas pueden estár formadas por la únión de varios polipéptidos y a veces grupos prostéticos.

     

     

    Comportamiento ácido-base de los péptidos

     

    Puesto que tienen un grupo amino-terminal y un carboxilo-terminal; y pueden tener grupos R ionizables, los péptidos tienen un comportamiento ácido/básico similar al de los aminoácidos.

     

    Reacciones químicas de los péptidos

     

    Son las mismas que para los aminoácidos; es decir, las que dé su grupo amino, carboxilo y R. Estas reacciones (sobre todo las del los grupos amino y carboxilo) se han empleado para secuenciar péptidos.

     

    Reacciones del grupo amino

     

    En cuanto a las reacciones del grupo amino, es muy interesante la reacción con el reactivo de Sanger para secuenciar, ya que si tenemos el 2,4-dinitrofenil-péptido y lo hidrolizamos por hidrólisis ácida, se hidrolizarán todos los enlaces peptídicos y obtendremos el dinitrofenil del primer aminoácido de la secuencia, el NH2 terminal, más el resto de los aminoácidos disgregados en el medio.

     

    Con esta reacción Sanger consiguió secuenciar la insulina.

     

     

    Pero este proceso consume mucha energía, ya que, teniendo el primer aminoácido hay que obtener los demás rompiendo por otras zonas. Esto se evita con el procedimiento de Edman (también es una reacción de aminoácidos): Como la ciclación se da en condiciones ácidas suaves, no se rompen los enlaces, y se da la feniltiohidantoína del aminoácido NH2-terminal + el resto del péptido intacto.

     

     

    Se separan ambos compuestos y por cromatografía se detecta. Con el resto del péptido se sigue con el mismo procedimiento hasta tener la secuencia completa. Éste método se conoce como Degradación de Edman, y es la reacción que usan los secuenciadores automáticos de proteínas. Pero estos secuenciadores sólo pueden secuenciar los 20-30 primeros aminoácidos, por lo que tendremos que hidrolizar y seguír después. Esto es porque el rendimiento no es del 100% y perdemos péptido poco a poco, y al final no nos queda. Sólo las enzimas consiguen un rendimiento al 100%.

     

     

     

    Reacciones del grupo carboxilo

     

    También podemos secuenciar empezando por el extremo carboxilo-terminal, para lo que se usan enzimas como la carboxipeptidasa. Es una proteasa que hidroliza los enlaces peptídicos. Ésta en concreto es una exoproteasa (ataca a la proteína por un extremo) que ataca al extremo carboxilo-terminal. Se emplean 2 tipos, la carboxipeptidasa A y B. Catalizan la misma reacción, pero tienen especificidad distinta. La A sólo rompe el enlace peptídico si el aminoácido carboxilo-terminal es hidrofóbico. La B lo rompe si es básico. Hay que controlar muy bien el tiempo de reacción, ya que cuando se libera un carboxilo-terminal el siguiente aminoácido se convierte en el carboxilo-terminal.

     

    Reacciones de los grupos R

     

    Respecto a las reacciones de los grupos R, existen muchos reactivos que reaccionan de forma específica con determinados grupos R (OH de la serina, tiol de la cisteína...). Esto se usa para ver qué aminoácido es esencial para el funcionamiento de la proteína. Dentro de las reacciones de ls grupos R, una interesante desde el punto de vista de aislamiento y purificaciñon de proteínas es la del grupo tiólico (SH) de la cisteína, que es fuertemente reductor. En presencia de O2 tiene mucha tendencia a oxidarse. Si hay dos moléculas de cisteína; en presencia de oxígeno, se oxidan para originar una molécula de cistina:

     

     

    Esto ocurre frecuentemente en una proteína, cuando se pliega y dos moléculas de cisteína quedan próximas en el espacio, generando un puente disulfuro. El puente disulfuro ocurre de forma natura, y debe formarse para estabilizar la estructura tridimensional de la proteína. Sin embargo, puede que no deba ocurrir de forma natural, por ejemplo, si hay cisteínas esenciales expuestas (necesarias para la funcionalidad). Cuando aislamos una proteína de su entorno natral, ponemos a la proteína en presencia de oxígeno, con lo que esos grupos tiólicos se pueden oxidar, y la proteína perder su funcionalidad. Para evitar esto, en los medios de aislamiento y purificación de proteínas añadimos β-mercapto-etanol, cuyo grupo tiólico es más reductor que el de la propia cisteína; tiene más tendencia a oxidarse.

     

    De modo que al añadir β-mercapto-etanol, éste se oxida y protege así los grupos tiólicos de la cisteína.

     

    Cuando queremos estudiar la composición de aminoácidos de una proteína tenemos que hidrolizarla completamente, con lo que tenemos una mezcla de todo el conjunto de aminoácidos libres que consituyen dicha proteína. Para evitar, en toda esta manipulación, que las Cys que tengamos en el medio se oxiden, tenemos que proteger su grupo tiólico añadiendo como reactivo iodoacetato

     

    Así transformamos la cisteína en carboximetilcisteína.

     

    PEPTIDOS NATURALES

     

    La anserina y la carnosina

    Son dos dipéptidos presentes en el tejido muscular de los vertebrados, que contienen B-alanina , su función en el organismo es quizá como amortiguador del pH de las células musculares.

     

    Aspartame

    Endulzarte comercial, capaz de endulzar 200 veces mas que el azúcar de mesa (sacarosa), es conocido como nutrasweet cuando es ingrediente de un producto y como Equal cuando se vende como sustituto de azúcar.

     

    Glutationa

     

    Tripéptido formado por gamma-L-glutamil-L-cisteinilglicina presente en animales y bacterias, cumple varias funciones en las celulas:

     

           transporte de aminoácidos.- cuando esta se sintetiza o se degrada requiere de energía, proporcionada por el ATP, lo cual produce intermediarios activados de aminoacilfosfato antes de cada condensación.

           agente reductor.- cumple dos funciones una protectora y otra regenerativa. La primera reduce los compuestos como el peroxido H2O2 y otros agentes oxidantes, la segunda recupera el grupo -SH de las proteínas cuando este toma forma de puentes de azufre -S-S- que se forma cuando el grupo -SH se oxida.

           fuente de almacenamiento de cisterna.

           participa en la biosíntesis de las sustancias lipidicas llamadas leucotrienos.

     

     

    Péptidos Hormonales

     

    Oxitocina

    Estimula la contracción del músculo uterino y la expulsión de la leche de las glandulas mamarias

     

    Vasopresina

     

    Es un antidiuretico, estimula la reabsorción de agua por el riñon, provoca contracción del músculo liso y contribuye al control de la presión arterial.

     

    Angiotensina

     

    Octapeptido lineal que eleva la presión estimulando la contracción de los vasos sanguineos, cuya fuente es el angiotensinogeno proteína polipeptídica del plasma derivada del hígado.

     

    Somatosina

     

    Inhibe la producción de la hormona del crecimiento y regula la producción de insulina y glucagon en el páncreas

     

    Peptidos neurotransmisores

     

    Regulan la transmisión de impulsos eléctricos entre las células nerviosas

     

    Acetilcolina

     

    Su función, al igual que otros neurotransmisores, es mediar en la actividad sináptica del sistema nervioso. Es sintetizada a partir de Colina y Acetil CoA, en el cerebro tiende a causar acciones excitatorias. Las glándulas que reciben impulsos de la parte parasimpático del sistema nervioso autónomo se estimulan de la misma forma. Por eso un incremento de acetilcolina causa una reducción de la frecuencia cardíaca y un incremento de la producción de saliva.

     

    Antibioticos peptidicos

     

    Muchos de los antibioticos naturales son peptidos o tienen un pequeño componente peptídico como parte de su estructura global, una de las funciones naturales de estos es la protecciond e los organismos que las producen. En el caso del ser humano las produce para defenderse de una enfermedad.

     

    Un importante inmunosupresor es el peptido ciclosporina que ayuda en procedimientos quirurgicos de transplante; se usa para evitar que el cuerpo rechaze el nuevo organo recien transplantado. contiene 11 residuos y es producida por ciertos hongos.

     

     

    Propiedades iónicas de los aminoácidos y péptidos

     

    Según su nivel de pH los aminoácidos existen como una de las siguientes combinaciones ínter convertibles:

     

    ─COOH ─COO- COO-

    ─NH3+ ─NH3+ ─NH2

     

    Carboxilo protonado carboxilo ionizado carboxilo ionizado

    Amino protonado Amino protonado Amino libre

     

    Para la mayoría de los aminoácidos el pK del grupo ─COOH (que tiene mayor acidez) posee un valor aproximado de 2, mientras que el del grupo ─NH3+ (menos acido) tiene un valor aproximado de 9 a 10.

    En las soluciones muy acidas (pH cercano a 1) solo existe la sustancia ─COOH/-NH3+ (con carga +1); en las soluciones muy alcalinas (pH cercano a 11) solo existe la sustancia ─COOH/-NH2 (carga -1). Cuando aminoácido posee carga neutra se dice que se encuentra en forma isoelectrica (─COO-/-NH3+), el pH en el que existe esta condición se le llama punto isoelectrico (pI).

    El valor de pI de cualquier aminoácido neutro se puede calcular obteniendo el promedio de los valores de pKa

    pI= pKa1+pKa2.

     

     

     

     

     

     

     

     

     

     

     

     

     

     

     

     

     

     

     

     

     

    Referencias bibliográficas:

     

    • Conn E., Stumpf P., Outlines Of Biochemistry, Edit.: WIE, 1976, EE. UU.
    • Lehninger A., Bioquímica, Edit.: Omega, 1991, España.
    • Bohinski R., Bioquímica, Edit.: Pearson Educación, 1991, México.
    • Toporek M., Bioquímica, Edit.: Mc GrawHill Iberoamericana, 1984, México.
    • http://marc.pucpr.edu/facultad/jescabi/Q%20231/Notas%20Capitulo%204.pdf

     

     

     

     

     

     

     

     

     

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